Sonderbeiträge | Special Articles
A. Hoetzel, K. Geiger

Streßproteine: Grundlagen und Bedeutung für die Anästhesie und Intensivmedizin (CME 2/03)

Stress proteins: basic principles and implications for anaesthesia and intensive care medicine

Schlüsselwörter Hitzeschockproteine, Hämoxygenase, Kohlenmonoxid, Ischämische Präkonditionierung
Keywords Heat Shock Proteins, Heme Oxygenase, Carbon Monoxide, Ischaemic Preconditioning
Zusammenfassung

Zusammenfassung: Streßproteine stellen ein System der generalisierten und unspezifischen Abwehr sowohl auf Zell- als auch auf Organebene dar. Sie werden primär transkriptionell reguliert und durch eine Vielzahl von Induktoren, wie z.B. Sauerstoffradikalen oder Entzündungsmediatoren, induziert.


Ihre Hauptvertreter sind das Hitzeschockprotein 70 (HSP70) und die Hämoxygenase Typ I (HO-1,HSP32).Neben ihrer wichtigen funktionellen Bedeutung bei einer subleta-len Schädigung von Teilen des Organismus ist insbesondere der protektive Effekt von therapeutischem Potential. Hierbei zeigen Streßproteine und ihre Produkte antioxidative, antiinflammatorische und vasodilatative Wirkungen. Fast alle Zellen besitzen diese intrinsische Eigenschaft,ihre eigene Überlebens-fähigkeit gegenüber wiederkehrenden schädigenden Einflüssen zu steigern. Dieser erworbene Status der Streßtoleranz ist transient, meist auf ein enges zeitliches Fenster begrenzt und setzt eine annähernd normale Homöostase der Zelle voraus. Im Rahmen der Streßkonditionierung können Organe oder Organismen durch gezielte Präinduktion der Streßantwort vor weiteren Schäden geschützt werden. Dies wird am Beispiel der hyperoxisch bedingten Lungenschädigung, des Reperfusionsschadens nach Ischämie, der Organintegrität nach Transplantation und im Rahmen der bereits klinisch eingesetzten ischämischen Präkonditionierung dargestellt.

Summary Summary:A major generalized and unspecific defence mechanism involves the expression of stress proteins, both at the cellular and organ level.Stress proteins are primarily transcriptionally regulated and inducible by a variety of inducers,such as oxidative stress or inflam-mation.The stress proteins most investigated so far are the heat shock protein 70 (HSP70) and the heme oxy-genase-1 (HO-1, HSP32).Apart from their functional importance in sublethal stress of parts of the organism, stress proteins have an enormous protective capacity of considerable therapeutic potential, in particular because of their antioxidative, anti-inflammatory and vasodilative effects. Nearly all cells are basically capable of increasing their own resistance to recurring damaging influences. However, this acquired state of "stress tolerance" is transient and limited to a narrow period of time and can only be induced under physio-logical conditions. Stress conditioning, i.e. preinduction of the stress response, permits a protection of organs and organ-isms from further damage. This can be observed in hyperoxic lung injury, reperfusion injury subsequent to ischaemia, organ integrity after transplantation, or ischaemic preconditioning.
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